Geliermittel im Vergleich: Gelatine vs. Agar-Agar

Tierisches Allroundtalent Gelatine

Was fällt dir spon­tan zu dem Be­griff Gelatine ein? Durch­sichtige Blättchen, Gummi­bärchen, Kühl­schrank­torten und Tier­knochen? Stimmt soweit! Das viel­seitige Bio­polymer kann jedoch noch viel mehr als das und be­gegnet uns häufig auch da, wo wir es nicht un­bedingt er­warten.

 

Gelatine umhüllt zum Beispiel zahl­reiche Medikamente in Form harter oder weicher Kapseln, bildet die Grund­lage für Blut­plasma-Ersatz­stoffe, ist Be­standteil von Foto­papier und wird noch immer zur Klärung mancher Säfte ein­gesetzt.

Da­rüber hinaus wurde Durch­schreibe­papier, wie es heut­zu­tage vor allem für Quittungen oder Formulare ver­wendet wird, in den 1960er Jahren durch winzig kleine Mikro­kapseln aus Gelatine und Gummi arabicum re­volutioniert.

 

Auf der Rück­seite von speziellem Papier aufgebracht und mit einer Flüssigkeit ge­füllt, die erst dann farbig wurde, wenn sie mit einer zweiten Komponente des Papieres in Kontakt kam, lösten diese kleinen Kügelchen Kohle­papier und damit un­geliebte schwarze Finger­spitzen ab.

 

Der Clou, damals eben­so wie heute: Erst wenn die Kapseln durch die Spitze eines Stiftes zum Platzen ge­bracht werden, wird die Farbe und somit die Schrift sichtbar. Gelatine ist also ein wahres All­round­talent. Doch was ist sie eigentlich genau?

Proteine, so stark wie Stacheldraht

Um heraus­zufinden, was Gelatine eigentlich genau ist, werfen wir zunächst einmal einen Blick auf unseren eigenen Körper. Unsere Sehnen, Knorpel, Knochen und unser Binde­gewebe ver­danken ihre Festig­keit einem ganz be­sonderen Protein, dem Kollagen. Nicht zu ver­wechseln übrigens mit den Keratinen, den Faser­proteinen unserer Finger­nägel und Haare.

 

Also zurück zum Kollagen. Das ist nämlich nicht nur das häufigste Pro­tein unseres Körpers, es besitzt auch eine einzig­artige Struktur: Etwa 1000 in einer ganz be­stimmten Reihen­folge angeordnete Amino­säuren (häufig Glycin-Prolin-Hydroxy­prolin) bilden eine so­genannte α-Kette.1 Drei dieser α-Ketten lagern sich zu einer dicht ver­drillten Drei­fach­helix (Tropo­kollagen) zu­sammen und unzählige dieser Helices wieder­rum bilden quer­ver­netzte Kollagen­fibrillen und -fasern. Und die halten so einiges aus: Ihre Zug­festigkeit ist höher als die eines Stachel­drahtes mit gleichem Durch­messer!

Struktur von Kollagen

Wie wichtig Kollagen für unser Leben ist, zeigen, neben der Tatsache, dass es ca. 30 % der Gesamt­masse aller Proteine unseres Körpers aus­macht, die Beispiele Glas­knochen­krankheit und Skorbut, eine Vitamin-C Mangel­er­krankung. Bei beiden haben winzigste Fehler im Auf­bau des Kollagens, wie zum Beispiel die Mutation einer einzigen Amino­säure, katastrophale Folgen.1

Kollagen wird zu Gelatine

Was das Ganze nun mit Gelatine zu tun hat? Die ist im Grunde nichts anderes als das oben be­schriebene Kollagen, das durch ver­schiedene industrielle Ver­fahren aus den Häuten, Sehnen oder Knochen von Tieren gewonnen wird. Dabei werden sowohl die Fibrillen als auch die Drei­fach­helices des Kollagens durch den Ein­satz von En­zymen, Säuren oder Laugen mehr oder weniger voll­ständig auf­gespalten (hydro­lysiert).

 

Das Resultat sind kleine, in warmem Wasser lösliche Fragmente des Protein­polymers. Wird eine warme Gelatine­lösung ab­gekühlt, lagern sich die Amino­säure­ketten wieder zu­sammen und bilden ein drei­dimensionales Netz­werk, in dem eine flüssige Komponente wie zum Bei­spiel Wasser, Milch, Sahne, Quark etc. ein­ge­schlossen wird. Es ent­steht ein Gel.

Gelbildung von Gelatine

Zwischen den einzelnen Aminosäure­ketten wirken im Gel übrigens eher schwache Kräfte wie Wasser­stoff­brücken­bindungen oder Dipol-Dipol-Wechsel­wirkungen. Diese Tatsache sorgt dafür, dass das Gelieren von Gelatine thermo­rever­sibel ist: Eine leichte Temperatur­erhöhung ge­nügt und das Gel schmilzt wieder. Das ist übrigens auch der Grund, warum Gummi­bärchen so herrlich auf der Zunge zer­gehen: Unsere Körper­temperatur lässt die Gelatine in den Bär­chen schmelzen. Aber Achtung, erhitzt man Gelatine zu stark, zer­fällt sie und ver­liert ihre gel­bildenden Eigen­schaften.

Das Kurz­wort "Gel" leitet sich von dem Wort "Gelatine" ab. Das wieder­rum wurde im 19. Jahr­hundert ein­ge­deutscht aus nlat. gelatina (von lat. gelatus, "gefroren, erstarrt"). All dem liegt das lateinische Wort gelu ("Frost, Kälte, Eis") zu­grunde.

Apropos Eigen­schaften. Welche sind es denn nun, die Gelatine aus­zeichnen und so un­glaublich viel­seitig ein­setzbar machen? Die Reversibilität des Gelierens, den einzig­artig niedrigen Schmelz­punkt und das damit zu­sammen­hängende zart­schmelzende Mund­gefühl habe ich oben schon er­wähnt.

 

Außerdem wäre da noch die Gel­stärke, die je nach An­wendung maß­geschneidert werden kann. Es reicht übrigens schon eine so geringe Gelatine­konzentration wie 1,0 %, um Flüssiges schein­bar fest werden zu lassen.3 Faszinierend, oder? Darüber hinaus hat Gelatine einen sehr ge­ringen Eigen­ge­schmack, ist fast farb­los, ein­fach an­zu­wenden, benötigt zur erfolg­reichen Gel­bildung keine Zusatz­stoffe wie Salze, Zucker oder Säuren und ist - wichtig! - ziemlich preis­wert.

Aber auch das Alles­talent Gelatine hat seine Schatten­seiten: So­gar für manch ein­ge­fleischten Fleisch­esser ist der Ge­danke an aus­gekochte Schlacht­abfälle nicht gerade appetitlich, da muss ich von Vegetariern oder gar Veganern gar nicht erst an­fangen. Ganz zu schweigen von den Menschen, die aus religiösen Gründen auf Lebens­mittel ver­zichten, die nicht halal oder koscher zu­bereitet worden sind.

 

Auch das Auf­treten des so­genannten "Rinder­wahns" sorgte für ver­stärktes Interesse an einem pflanzlichen Gelatine­ersatz. Immer­hin wird diese zu einem Teil, im Jahr 2008 waren es knapp 30 %, aus Rinder­teilen her­gestellt.4

 

Laut eines State­ments der European Food Safety Authority (EFSA) aus dem Jahre 2006 ist das von Gelatine aus­gehende Gesund­heits­risiko zwar sehr ge­ring, liegt jedoch nicht bei null.5 Aber: Die Mess­latte für pflanzliche Gelier­mittel liegt hoch. Bis­her gibt es kein anderes Hydro­kolloid, das Gelatine in allen An­wendungs­be­reichen er­setzen kann.

Die Gel­stärke von Gelatine wird in Bloom an­gegeben. Dieser Wert entspricht der Masse in Gramm, die be­nötigt wird, um die Ober­fläche eines exakt 6,67%igen Gels durch einen Stempel mit einem Durch­messer von 13 mm um 4 mm nieder­zu­drücken. Zuvor muss das ent­sprechende Gel jedoch für 17 Stunden bei 10 °C gelagert werden. Oscar T. Bloom ließ sich dieses Pro­zedere im Jahr 1925 patentieren und die dafür ver­wendete Apparatur hört auf den schönen Namen Bloom­gelometer.6

Vegan, halal und koscher: Agar-Agar

Wer Panna Cotta, Götter­speise, Frisch­käse­torten und Co vege­tarisch, halal oder ko­scher zu­bereiten möchte, muss auf tierisches Gelier­mittel ver­zichten und sich auf die Suche nach einer Alter­native begeben. Zum Glück reicht heut­zutage schon ein Blick in das Regal der Back­zutaten vieler Super­märkte, um eine pflanzliche Alter­native zu finden, die es durch­aus mit der alt­bewährten Gelatine auf­nehmen kann: Agar-Agar, oder kurz einfach Agar ge­nannt.

Gefrorener Himmel aus Japan

Als Ent­decker dieses gel­bildenden Extraktes aus Rot­algen im Jahre 1658 gilt laut Literatur der Japaner Tarazaemon Minoya.7 Die japanische Be­zeichnung Kanten, die übersetzt so viel be­deutet wie "ge­frorener Himmel", stammt aus der gleichen Zeit und be­zieht sich auf das damalige Ver­fahren, mit dem Agar-Agar aus ver­schiedenen Rot­algenarten isoliert wurde.

 

Für diesen Prozess waren frostige Nächte nämlich un­abding­bar: Die Algen wurden zunächst ge­waschen, zer­kleinert und an­schließend ge­kocht. Dadurch ging das in den Zell­wänden der Pflanzen ent­haltene Agar-Agar in Lösung, konnte durch Filtration von Algen­teilen ge­trennt werden und ge­lierte beim Ab­kühlen wieder. Mehr­mals wieder­holtes Ein­frieren und Auf­tauen ent­wässerte und reinigte das Gelier­mittel, das schluss­endlich im ge­trockneten Zu­stand ge­lagert werden konnte.

 

Erst 1859, fast 200 Jahre später, ge­langte dieses Wissen schließlich auch zu uns in den Westen. So viel zur Ge­schichte des pflanzlichen Gelier­wunders. Schauen wir uns als Nächstes an, was Agar-Agar eigentlich ist.

Der Be­griff Agar-Agar  stammt aus dem Malaiischen und ist in dieser Sprache die Be­zeichnung für die Rot­algen, aus denen das Gelier­mittel ge­wonnen wird.

Ein Gel aus Vielfachzuckern

Im Gegen­satz zu Gelatine, einem Ei­weiß, ist Agar-Agar ein komplex zu­sammen­gesetztes Poly­saccharid, also ein Viel­fach­zucker, welcher als Energie­speicher in den Zell­wänden vieler Rot­algen­arten vor­kommt. Die ge­naue Zu­sammen­setzung wird von vielen ver­schiedenen Faktoren wie der Algen­art, der Ver­füg­bar­keit von Nähr­stoffen und der Jahres­zeit be­einflusst. Ganz all­gemein jedoch bilden die Poly­saccharide Agarose und Agaro­pektin die wesentlichen Be­stand­teile von Agar-Agar, wo­bei aus­schließlich ersteres für die Gel­bildung ver­antwortlich ist.8

 

Agarose

Dieses über­wiegend un­geladene Poly­saccharid be­steht aus unzähligen mit­einander ver­knüpften Agaro­biose-Ein­heiten und ist, wie oben schon gesagt, ganz allein für die Gelier­fähig­keit von Agar-Agar verantwortlich. Agaro­biose ist ein Di­saccharid (Zwei­fach­zucker) aus β-D-Galactose und 3,6-Anhdyro-α-L-Galactose. Aus Agar-Agar isolierte Agarose wird auf Grund der guten Gelier­fähig­keit in vielen ver­schiedenen Be­reichen wie z.B. der Bio­technologie ein­ge­setzt.

Geliermittel Agarose

Agaropektin

Das Poly­saccharid Agaro­pektin besteht, wie Agarose eben­falls, aus ver­knüpften D- und L-Galaktose­ein­heiten. Diese be­sitzen je­doch ver­schiedene ge­ladene Seiten­ketten (im Bild unten rot dar­ge­stellt) wie zum Beispiel Pyruvat oder Sulfat (5-8 %).7 Für iso­lierte Agaro­biose gibt es im Gegensatz zur Agarose keine sonstige Verwendung.

Aufkochen, abkühlen, fertig

Um aus Milch, Sahne und Co ein vege­tarisches form­stabiles Dessert zu zaubern, heißt es zunächst einmal kochen, kochen, kochen. Das meist in Pulver­form erhältliche Agar-Agar ist nämlich nur in über 90 °C heißem Wasser löslich, geliert dafür aber schon bei Temperaturen von knapp unter 40 °C. Ich persönlich finde das un­heimlich praktisch, denn so muss man nicht stunden­lang oder sogar über Nacht auf den leckeren Nach­tisch warten. 

Panna Cotta mit Agar-Agar

Aber zurück zum Thema. Für die Gelierung von Agar-Agar ist, wie weiter oben schon ge­sagt, allein der Agarose­anteil ver­antwortlich. Dieser bildet ein drei­dimensionales Netz­werk, das allein durch Wasser­stoff­brücken­bindungen zu­sammen­ge­halten wird.

 

Der Gelier­prozess ist, zumindest bei neutralem pH-Wert, thermo­reversibel. Be­sonders interessant ist dabei der Unter­schied zwischen der Gel­bildungs- und der Schmelz­temperatur: Während Agar-Agar bei knapp 40 °C fest wird, schmilzt sie erst bei 85 - 95 °C wieder.9

 

Ver­blüffend, oder? Diese so­genannte Gel­hysterese ist somit größer als die aller anderen be­kannten Gelierungs­mitteln und findet zum Beispiel bei der Her­stellung des japanischen Desserts Mitsumame An­wendung: Dieser Nach­tisch besteht aus kleinen süßen Würfeln aus Agar-Agar, die mit Sirup zu Obst­salat ge­gessen und unter anderem in Dosen ver­kauft werden. Durch die Gel­hysterese ist es möglich, die Dosen bei er­höhten Temperaturen zu sterilisieren, ohne dass die Agar-Würfel darin schmelzen.

Gelatine mag also zwar ein All­round­talent sein, Agar-Agar kann ihr jedoch in vielen Be­reichen durchaus das Wasser reichen: Sie ist eben­falls preis­wert, fast ge­schmacks­neutral, be­nötigt für die voll­kommen reversible Gel­bildung keinerlei Zusätze wie Salz, Zucker oder der­gleichen und geliert schon ab einer so ge­ringen Konzentration wie 1 %.9 Im Gegen­satz zu Gelatine ist sie rein pflanzlichen Ur­sprungs und eignet sich daher auch für Menschen, die sich vegan, vegetarisch, koscher oder halal ernähren möchten. 

Der­jenige, bei dem normaler­weise schon beim Lesen des Begriffes "Viel­fach­zucker" das eigene Ge­wicht in die Höhe schnellt, kann auf­atmen. Agar-Agar besitzt keinen physio­logischen Brenn­wert, da sie von uns nicht ver­stoff­wechselt werden kann.10

So weit, so gut. Ein paar Kleinig­keiten muss man für den erfolg­reichen Ein­satz von Agar-Agar je­doch be­achten: Die Gel­bildung ist nur in einem pH-Bereich von 4,5 - 9,0 konstant. Bei saureren Zu­bereitungen, wie zum Bei­spiel meinen fruchtigen Zitronentörtchen, muss für die gleiche Gel­stärke mehr Agar-Agar zu­gegeben werden. Darüber hinaus sind Gele aus Agar-Agar trüb, lassen sich jedoch durch Zu­gabe von Zucker auf­klaren.10

Übrigens: Der Groß­teil der jährlichen Gesamt­produktion von Agar-Agar gelangt via Schmelz­käse, Joghurt, Süßigkeiten, Mar­meladen und Co in unsere Mägen. Das Gelier­mittel spielt je­doch auch im Be­reich der Bio­technologie eine wichtige Rolle. Zum Bei­spiel dienen sterile in Petri­schalen ge­gossene Gele aus speziellen Nährmedien und Agar-Agar der Kultivierung ver­schiedener Mikro­organismen. Zudem werden Gele aus Agarose dafür verwendet, RNA- oder DNA-Stränge ihrer Größe nach auf­zu­trennen (Agarose-Gel­elektro­phorese).


Literatur/Referenzen

(1) Nelson, D. L., and Cox, M. M. (2009) Lehninger Principles of Biochemistry. Springer Verlag.

(2) Babel, W. (1996) Gelatine - Ein vielseitiges Biopolymer. Chemie in unserer Zeit 2, 86–95.

(3) Mariod, A. A., and Adam, H. F. (2013) Review: Gelatin, source, extraction and industrial applications. Acta Sci. Pol. Technol. Aliment. 12, 135–147.

(4) Karim, A. A., and Bhat, R. (2008) Gelatin alternatives for the food industry: recent developments, challenges and prospects. Trends Food Sci. Technol. 19, 644–656.

(5) Quantitative assessment of the human and animal BSE risk posed by gelatine with respect to residual BSE risk (2006). EFSA J. 312, 1–29.

(6) Schrieber, R., and Gareis, H. (2007) Gelatine Handbook: Theory and Industrial Practice. WILEY-VCH Verlag.

(7) Armisén, R., and Galatas, F. (2009) Agar, in Handbook of Hydrocolloids (Phillips, G. O., and Williams, P. A., Eds.) 2nd ed., pp 82–107. Woodhead Publishing Limited.

(8) Armisen, R. (1997) Agar, in Thickening and Gelling Agents for Food (Imeson, A. P., Ed.) 2nd ed., pp 1–20. Springer-Science + Business Media, B.V.

(9) Matsuhashi, T. (2013) Agar, in Polysaccharides: Structural Diversity and Functional Versatility (Dumitriu, S., Ed.), pp 335–376. Marcel Dekker, Inc.

(10) Kuhnert, P. (2014) Lexikon Lebensmittelzusatzstoffe: Zusatzstoffe, Enzyme, technische Hilfsstoffe, Nahrungsergänzungsstoffe. B. Behr’s Verlag GmbH & Co. KG.

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